導語：酶分子中直接與底物結合，並催化底物發生化學反應的局部空間結構，下面是相關的考試內容，我們一起看看吧。
一、酶的催化作用
1、酶分爲：單純蛋白質的酶和結合蛋白質的.酶，清蛋白屬於單純蛋白質的酶。
2、體內結合蛋白質的酶佔多數，結合蛋白質酶由酶蛋白和輔助因子組成，輔助因子分爲輔酶、輔基;輔酶和酶蛋白以非共價鍵結合，輔基與酶蛋白結合牢固，一種酶蛋白只能與一種輔助因子結合，所以酶蛋白決定酶反應特異性。
結合蛋白質酶 酶蛋白：決定酶反應特異性
輔酶：結合不牢固
輔助因子 輔基：結合牢固，由多種金屬離子
3、酶的活性中心：酶分子中直接與底物結合，並催化底物發生化學反應的局部空間結構。
4、酶的高效催化是通過降低反應的活化能實現的。
二、輔酶的種類(第一節 P26 ，表 1-03 )
口訣：1腳踢，2皇父，單波段，酶1P NAD，酶2P 多個P，輔酶A、泛酸來， VB6醛來到。
三、酶促反應動力學
1、米氏方程 V= Vmax[S]
Km+[S]
Km爲反應速度一半時的[S]，亦稱米氏常數，Km增大，Vmax不變。
2、酶促反應的條件：PH值：一般爲最適爲7.4，但胃蛋白酶的最適PH爲1.5，胰蛋白酶的爲7.8
溫 度：37—40℃
合適的底物
四、抑制劑對酶促反應的抑制作用
1、競爭性抑制：見書30頁
2、酶原激活：無活性的酶原變成有活性酶的過程。
(1)鹽酸可激活的酶原：胃蛋白酶原
(2)腸激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原
(3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原
(4)其餘的酶原都是胰蛋白酶結合的
3、同工酶：催化功能相同，但結構、理化性質和免疫學性質各不相同的酶。LDH分5種
